Rocio Regueiro Salas
Universidad de Barcelona

Cuando la retina adaptada a la oscuridad es expuesta a la luz, los pigmentos visuales de los bastones y conos absorben la luz, blanquean y después de un tiempo liberan al todo-trans-isómero del retinal de la apoproteína, opsina. En el blanqueo, la rodopsina atraviesa una serie de intermediarios efímeros antes de perder su color rojo.

Después de que una molécula de rodopsina abosrbe un cuanto de luz visible a la temperatura más baja ( la del helio líquido ), se produce la isomerización geométrica del cromóforo del 11-cis al todo-trans-isómero. Sólo el primer paso en la secuencia del blanqueo requiere el estímulo de la luz. Todas las reacciones posteriores pueden producirse en la oscuridad y se cree que incluyen cambios secundarios en la conformación del cromóforo y de la proteína.

La batorrodopsina se convierte en luminorrodopsina cuando la temperatura es elevada ( por encima de -140º) . Por encima de -40º la luminorrodopsina se convierte en metarrodopsina I, que a su vez, puede convertirse en metarrodopsina II por encima de -15º. Sin embargo, la absorción de un cuanto adicional de luz puede convertir a cada uno de los intermediarios que suceden a la metarrodopsina II en la rodopsina original o en el pigmento artificial denominado isorrodopsina, en el cual el cromóforo es 9-cis-retinal.

El paso final consiste en la hidrólisis de la pararrodopsina que libera todo-trans-retinal.

Los bato, lumino y metaintermediarios correspondientes se producen en el blanqueo de la yodopsina de los pollos y en la porfiropsina del pez carpa.

En la organela del fotorreceptor intacto, la absorción de la luz efectuada por la rodopsina es sucedida por una respuesta eléctrica, el potencial precoz del receptor, la rotación de las moléculas del pigmento "alcanzadas por la luz" en la membrana en la que se encuentran y posiblemente la retracción de las moléculas de rodopsina blanqueada situadas en la profundidad de la matriz fosfolípida de la membrana. Se ha probado que los primeros dos efectos se producen con una latencia insignificante después de un destello luminoso. Después de obtener el PRP por medio de un destello brillante de luz, un segundo destello azul que actúe sobre los intermediarios blanqueados producirá la fotorregeneración de la rodopsina y, al mismo tiempo, un potencial receptor acompañante de forma similar a la del PRP pero con polaridad inversa. Se ha interpretado que el PRP refleja un dislocamiento o desplazamiento intramolecular de los grupos cargados.

Se ha demostrado que el blanqueamiento de la rodopsina es acompañado por la adquisición de un protón. La importancia de estos efectos sobre el total del proceso de excitación visual no es clara. Una de las posibilidades es que uno o varios de éstos puedan intervenir en la liberación de iones calcio.

De todos modos, existen evidencias que atestiguan que la absorción de luz efectuada por la rodopsina reduce el flujo de corriente oscura en aproximadamente un milisegundo. Este proceso parece ser provocado por el desencadenamiento de la liberación de iones calcio dentro del espacio externo a los discos, con la consecuente unión de iones calcio a los lugares de las organelas fotorreceptoras sobre la membrana externa, de modo tal que los poros a través de los cuales fluyen los iones calcio quedan obstruidos.

La disminución del flujo de iones sodio dentro de las organelas de los fotorreceptores hiperpolariza a la célula visual, alterando el potencial de la membrana en la sinapsis. En la presencia de una luz blanqueante continua, se mantiene la hiperpolarización; por lo tanto, la acción bombeante en los fotorreceptores debe disminuir, pero, sorprendentemente, la velocidad de consumo de oxígeno de la retina no parece reducirse.

Presumiblemente, la hiperpolarización de las células visuales provocada por la excitación de otras células neuronales en la retina aumenta su subsiguiente demanda de ATP. Se sabe que el retinal forma bases de Schiff rápidamente con los grupos amino libres de proteínas y fosfolípidos. Si este aldehído pudiera acumularse durante el curso de la adaptación a la luz, inhibiría probablemente a las enzimas próximas combinándose con sus grupos amino libres y actuando de ese modo como agente tóxico en la retina. En cambio, el retinal es rápidamente reducido a retinol, con TPNH (NADPH) por la enzima retinal-reductasa.

Además de la retinal-reductasa los segmentos externos de las células visuales contienen ciertas enzimas que representan a las vías de los ciclos de las pentosas y glucolítico. La primera vía produce TPNH y en condiciones de iluminación constante avanza lentamente en la retina debido a la escasa velocidad en la que la TPNH se oxida convirtiéndose en TPN. Sin embargo, las reacciones del ciclo de la pentosa-deshidrogenasa que producen TPNH están acopladas a la reacción retinal-reductasa que utiliza TPNH. En esta forma, durante la adaptación a la luz el retinalaldehído liberado por el blanqueo de la rodopsina acelera la velocidad del metabolismo de la glucosa a través de las reacciones del ciclo de la pentosa-deshidrogenasa.

La TPNH generada por el ciclo de la pentosa-deshidroginasa es aparentemente el agente reductor exclusivo para el retinalaldehído en la organelas de los fotorreceptores.

Gran parte del retinol producido durante la adaptación a la luz se difunde fuera de la organela del fotorreceptor y es esterificada en microsomas (retículo endoplasmático). De todos modos, después de una prolongada adaptación a una luz relativamente intensa, el volumen del retinal liberado por la rodopsina se acumula en forma de ésteres retinílicos en el epitelio pigmentario. El paso de la esterificación facilitaría aparentemente la retención de retinol en el ojo y protegería también a la retina de la exposición prolongada a elevadas concentraciones de retinol que, según se sabe, actúan adversamente sobre la estabilidad de las membranas lipoproteicas. En esta esterificación se produce la transferencia de un espectro de ácidos grasos saturados y monoinsaturados a retinol a partir de un dador no identificado en los microsomas.